Roche hat zwei klinische Studien an Crenezumab vorzeitig abgebrochen. Der Antikörper richtet sich gegen Beta-Amyloid und war milliardenschwerer Hoffnungsträger in der Therapie der Alzheimer-Erkrankung. Doch ganz gibt Roche Crenezumab noch nicht auf.
Ein weiterer Rückschlag in der Alzheimer-Forschung: Rochegibt bekannt, dass der Konzern zwei klinische Studien an seinem Beta-Amyloid-Antikörper Crenezuamab vorzeitig abgebrochen hat. Cread 1 und Cread 2 – beide doppelblind randomisiert undplacebokontrolliert – schienen nach einer Zwischenanalyse Anlass zur Sorge zugeben, dass die primären Endpunkte der Studien nicht erreicht werde, erklärt Roche amMittwoch. Als Ziel der Studie sollte Crenezumab eine Veränderung des Clinical Dementia Rating-Sum of Boxes (CDR-SB) gegenüber dem Ausgangswert zeigen. Anhand des CDR-SB lässt sich der Schweregrad einer Demenz einordnen.
Das Sicherheitsprofil von Crenezumab ist laut Roche unverändert zu früheren Untersuchungen.
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Alzheimer-Forschung: Keine Heilung in Sicht
Untersucht wurde Crenezumab bei Patienten mit früher und sporadischer Alzheimer-Erkrankung. Trotz des Rückschlags bewertet Roche den Ausgang der Studie zumindest noch in einem Punkt positiv: hinsichtlich des Erkenntniszugewinnes. So erklärt Dr. Sandra Horning, Chief Medical Officer und Head of Global Product Development bei Roche: „Die Ergebnisse mit Crenezumab sind zwar enttäuschend, aber sie tragen wesentlich zu unserem Verständnis von Alzheimer bei.“
Crenezumab in der Alzheimer-Prävention?
Allerdings gibt Roche Crenezumab nicht ganz auf. Wie der Schweizer Pharmakonzern erklärt, wolle man Crenezumab in der Studie „Alzheimer`s Prevention Initiative“ weiter untersuchen. Die APOE-4-Studie der Alzheimer’s Prevention Initiative testet Crenezumab in seiner Wirksamkeit bei 650 kognitiv gesunden Personen zwischen 60 und 70 Jahren aus kognitiv unauffälligen Familien, die homozygot den Risikofaktor APOE-ε4 aufweisen.
Crenezumab ist ein vollständig humanisierter monoklonaler IgG4-Antikörper, der an alle Formen von fehlgefalteten Amyloid-beta-Proteinen bindet. Dadurch soll deren Aggregation verhindert und durch Aufbrechen ihre Disaggregation gefördert werden.
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