Charakterisierung der Struktur von einem Mitglied der L-Amino acid Transporter (LAT) Familie

Im Menschen gibt es mehr als 50 Arten von Aminosäure-Transportern, welche für die zelluläre Aufnahme von Aminosäuren und die für die Regulierung der intra – und extra-zelluläre Gleichgewicht dieser Moleküle. Mutationen in diesen Transportern zugeordnet sind, eine Vielzahl von Krankheiten. Jedoch, trotz der Bedeutung dieser Moleküle, bekannt wenig über, wie Sie arbeiten. Die Wissenschaftler am Institut für Forschung in der Biomedizin (IRB Barcelona) haben nun dadurch gekennzeichnet, dass die Struktur von einem Mitglied der LAT-Familie.

LATs eine Familie bilden, gehören verschiedene Arten von Aminosäure-transporter und sogar selbst Mitglieder in Bakterien. Mutierte LATs sind im Zusammenhang mit Bedingungen so vielfältig wie Autismus, age-related hearing loss, cystinurie und lysinuric protein Intoleranz.

Veröffentlicht in der Zeitschrift Nature Communications, diese Studie konzentriert sich auf BasC, LAT Gegenwart von Bakterien. „Wir haben BasC als Modell, weil es zeigt strukturelle und funktionelle ähnlichkeit zu Lettischer LATs in den Menschen“, erklärt Manuel Palacín, Leiter der Aminosäure-Transporter und Krankheit Labor an IRB Barcelona.

Durch die Analyse der Struktur und Funktion von BasC, die ersten Autoren dieser Arbeit, Ekaitz Errasti-Murugarren, Joana Fort und Paola Bartoccioni, Postdoc-fellows, die an IRB Barcelona ist, identifiziert den Ort, an dem die Aminosäuren binden LATs und den Mechanismus der Interaktion auf beiden Seiten der Zellmembran.

„Zu wissen, wie LATs erkennen die Aminosäuren Transport in die Zelle ermöglicht es uns, besser zu verstehen, Ihre Funktion und entschlüsseln die molekularen defekte im Zusammenhang mit verschiedenen Bedingungen. Dieses wissen wird uns dann helfen, uns zu entwickeln, mögliche Behandlungen“, kommentiert Palacín, professor an der Fakultät für Biologie an der Universität von Barcelona und Leiter des Referats U731 des Centro de Investigación Biomédica de Red de Enfermedades Raras (CIBERER).

In dieser Zusammenarbeit zwischen dem IRB Barcelona, CIBERER, IBMB-CSIC und dem Barcelona Supercomputing Center, haben die Forscher charakterisierten die Struktur des BasC mittels Röntgen-Kristallographie und mit einem Antikörper gegen dieses transporters. „Die BasC-Antikörper entwickelten wir bieten ein ausgezeichnetes Instrument, mit dem die Untersuchung der Funktion dieses transporters“, fügt Palacín.